L’une des propriétés des enzymes qui les rend si importants comme outils de diagnostic et de recherche est la spécificité qu’ils présentent par rapport aux réactions qu’ils catalysent. Quelques enzymes présentent une spécificité absolue, c’est-à-dire qu’elles ne catalyseront qu’une seule réaction particulière. D’autres enzymes sont spécifiques d’un type particulier de liaison chimique ou de groupe fonctionnel. En général, il existe quatre types distincts de spécificité :
- Spécificité absolue – l’enzyme ne catalysera qu’une seule réaction.
- Spécificité de groupe – l’enzyme n’agira que sur les molécules qui ont des groupes fonctionnels spécifiques, comme les groupes amino, phosphate et méthyle.
- Spécificité de liaison – l’enzyme agira sur un type particulier de liaison chimique indépendamment du reste de la structure moléculaire.
- Spécificité stéréochimique – l’enzyme agira sur un isomère stérique ou optique particulier.
Bien que les enzymes présentent de grands degrés de spécificité, les cofacteurs peuvent servir à de nombreuses apoenzymes. Par exemple, le nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) est un coenzyme pour un grand nombre de réactions de déshydrogénase dans lesquelles il agit comme accepteur d’hydrogène. Parmi celles-ci figurent les réactions de l’alcool déshydrogénase, de la malate déshydrogénase et de la lactate déshydrogénase.