Les chaperons sont un groupe de protéines fonctionnellement apparentées qui aident au repliement des protéines dans la cellule dans des conditions physiologiques et de stress. Elles partagent la capacité de reconnaître et de lier les protéines non natives, empêchant ainsi toute agrégation non spécifique. Les principes fonctionnels sous-jacents des différentes classes de chaperons commencent à être compris. Une caractéristique importante des chaperons moléculaires est l’implication de réactions dépendant de l’énergie dans le processus de repliement. La liaison des nucléotides aux chaperons ATP-dépendants (par exemple GroEL, Hsp70, Hsp90) entraîne des changements de conformation parfois importants dans le chaperon, ce qui permet de passer d’un état de haute affinité à un état de basse affinité pour les protéines substrats. Il est intéressant de noter que l’activité ATPase, qui est le déterminant clé des cycles fonctionnels, est étroitement régulée par un ensemble de chaperons associés. Alors que pour les chaperons dépendants de l’ATP, les sites de liaison pour les nucléotides et les protéines se trouvent dans une seule protéine, dans le cas des chaperons indépendants de l’ATP (par exemple, sHsps, SecB), l’étape dépendante de l’énergie est réalisée par un autre chaperon (Hsp70, SecA). Par conséquent, les chaperons indépendants de l’ATP peuvent être considérés comme des composants de « maintien » efficaces. La coopération de différentes machineries de chaperons crée un réseau synergique d’aides au repliement dans la cellule, qui permet de maintenir l’homéostasie des protéines dans des conditions non permissives pour le repliement spontané.