Chaperoner är en funktionellt besläktad grupp av proteiner som hjälper till med proteinveckningen i cellen under fysiologiska förhållanden och stress. De delar förmågan att känna igen och binda icke-naturliga proteiner och på så sätt förhindra ospecifik aggregering. De underliggande funktionsprinciperna för de olika chaperonklasserna börjar nu förstås. Ett utmärkande drag hos molekylära chaperoner är att energiberoende reaktioner är inblandade i veckningsprocessen. Nukleotidbindning till ATP-beroende chaperoner (t.ex. GroEL, Hsp70, Hsp90) leder till ibland stora konformationsförändringar i chaperonen som gör det möjligt att växla mellan tillstånd med hög och låg affinitet för substratproteiner. Intressant nog regleras ATP-aktiviteten, som är den viktigaste faktorn för funktionella cykler, noggrant av en uppsättning medchaperoner. För ATP-beroende chaperoner finns bindningsställen för nukleotid och protein i ett och samma protein, men för ATP-oberoende chaperoner (t.ex. sHsps, SecB) utförs det energiavhängiga steget av en annan chaperon (Hsp70, SecA). Därför kan de ATP-oberoende chaperonerna betraktas som effektiva ”hållande” komponenter. Samarbetet mellan olika chaperonmaskinerier skapar ett synergistiskt nätverk av vikningshjälpare i cellen, vilket gör det möjligt att upprätthålla proteinhomeostasen under förhållanden som inte är gynnsamma för spontan vikning.