Chaperony są funkcjonalnie powiązaną grupą białek wspomagających składanie białek w komórce w warunkach fizjologicznych i stresu. Posiadają zdolność rozpoznawania i wiązania nierodzimych białek, zapobiegając w ten sposób ich niespecyficznej agregacji. Podstawowe zasady funkcjonowania różnych klas chaperonów zaczynają być rozumiane. Cech± charakterystyczn± dla chaperonów molekularnych jest udział reakcji zależnych od energii w procesie fałdowania. Wiązanie nukleotydu do ATP-zależnych chaperonów (np. GroEL, Hsp70, Hsp90) prowadzi do niekiedy dużych zmian konformacyjnych w chaperonie, które umożliwiają przejście pomiędzy stanami wysokiego i niskiego powinowactwa do białek substratowych. Interesuj±ce jest to, że aktywno¶ć ATPazy, która jest kluczowym czynnikiem warunkuj±cym funkcjonalne cykle, jest ¶cisłe regulowana przez zestaw ko-chaperonów. O ile w przypadku chaperonów ATP-zależnych miejsca wi±ż±ce dla nukleotydu i białka znajduj± się w jednym białku, o tyle w przypadku chaperonów ATP-niezależnych (np. sHsps, SecB) etap zależny od energii wykonywany jest przez inny chaperon (Hsp70, SecA). Dlatego też chaperony niezależne od ATP mogą być traktowane jako wydajne elementy „trzymające”. Współpraca różnych machin chaperonowych tworzy w komórce synergistyczn± sieć pomocników fałdowania, która pozwala na utrzymanie homeostazy białek w warunkach niesprzyjaj±cych spontanicznemu fałdowaniu.