Chaperones zijn een functioneel verwante groep van eiwitten die helpen bij het vouwen van eiwitten in de cel onder fysiologische en stress omstandigheden. Ze delen het vermogen om niet-natieve eiwitten te herkennen en te binden en zo aspecifieke aggregatie te voorkomen. Men begint de onderliggende functionele principes van de verschillende chaperonklassen te begrijpen. Een opmerkelijk kenmerk van moleculaire chaperonnes is de betrokkenheid van energie-afhankelijke reacties bij het vouwproces. Binding van nucleotiden aan ATP-afhankelijke chaperonnes (b.v. GroEL, Hsp70, Hsp90) leidt tot soms grote conformatieveranderingen in het chaperon, waardoor het kan wisselen tussen een toestand met hoge en lage affiniteit voor substraateiwitten. Interessant is dat de ATPase-activiteit, die de belangrijkste determinant is voor functionele cycli, strak gereguleerd wordt door een reeks co-chaperonen. Terwijl bij ATP-afhankelijke chaperones de bindingsplaatsen voor nucleotide en eiwit in één eiwit te vinden zijn, wordt bij ATP-onafhankelijke chaperones (b.v. sHsps, SecB) de energie-afhankelijke stap door een ander chaperone uitgevoerd (Hsp70, SecA). Daarom kunnen de ATP-onafhankelijke chaperonnes beschouwd worden als efficiënte ‘vasthoudende’ componenten. Samenwerking van verschillende chaperonnesystemen creëert een synergetisch netwerk van vouwhelpers in de cel, dat het mogelijk maakt de homeostase van eiwitten te handhaven onder omstandigheden die niet bevorderlijk zijn voor spontane vouwing.