A chaperonok a fehérjék funkcionálisan rokon csoportja, amelyek a fehérjék hajtogatását segítik a sejtben fiziológiás és stressz körülmények között. Közös bennük az a képesség, hogy felismerik és megkötik a nem natív fehérjéket, így megakadályozzák a nem specifikus aggregációt. A különböző chaperon-osztályok mögöttes működési elveinek megértése most kezdődik. A molekuláris chaperonok mérföldkőnek számító jellemzője az energiafüggő reakciók részvétele a hajtogatási folyamatban. Az ATP-függő chaperonokhoz (pl. GroEL, Hsp70, Hsp90) kötődő nukleotidok néha nagymértékű konformációs változásokat eredményeznek a chaperonban, amelyek lehetővé teszik a szubsztrátfehérjék számára a magas és alacsony affinitású állapotok közötti váltást. Érdekes módon az ATPáz-aktivitást, amely a funkcionális ciklusok kulcsfontosságú meghatározója, szorosan szabályozza egy sor társ-kaperon. Míg az ATP-függő chaperonok esetében a nukleotid és a fehérje kötőhelyei egy fehérjében találhatók, addig az ATP-független chaperonok (pl. sHsps, SecB) esetében az energiafüggő lépést egy másik chaperon (Hsp70, SecA) végzi. Ezért az ATP-független chaperonok hatékony “tartó” komponenseknek tekinthetők. A különböző chaperon-gépezetek együttműködése a sejtben a hajtogatást segítő szinergikus hálózatot hoz létre, amely lehetővé teszi a fehérje homeosztázis fenntartását a spontán hajtogatás számára nem kedvező körülmények között.