Über EGF:

EGF steht für Epidermaler Wachstumsfaktor und ist ein Protein, das sowohl beim Menschen als auch bei anderen Tieren wie Mäusen vorkommt. Beim Menschen ist es oft in verschiedenen Geweben des Körpers zu finden. Zwei der häufigsten Bereiche sind die Ohrspeicheldrüse und die Unterzungendrüse. Als man EGF beim Menschen zum ersten Mal entdeckte, wurde es Urogastron genannt. Dieser Name ist heute weitgehend ungebräuchlich, obwohl er in einigen Bereichen immer noch für den epidermalen Wachstumsfaktor verwendet wird. Der epidermale Wachstumsfaktor ist häufig in verschiedenen Flüssigkeiten im Körper zu finden, insbesondere in Urin, Milch, Blutplasma und Speichel. Man geht davon aus, dass der epidermale Wachstumsfaktor vor allem dank der Stimulation durch Testosteron produziert wird. Daher ist er in männlichen Körpern häufiger vorhanden als in weiblichen.

Funktion & Wechselwirkungen
Die Hauptfunktion von EGF besteht darin, das Zellwachstum zu fördern. Dies geschieht durch Bindung an einen Rezeptor, der als EGFR bekannt ist. Dies ist der Schlüssel, mit dem der epidermale Wachstumsfaktor bekanntermaßen interagiert. Wenn diese Bindung erfolgt, führt sie zu einem raschen Anstieg der Zellzahl, der Differenzierung innerhalb der Zellen und des Zellüberlebens.
Außerdem gibt es Studien, die verschiedene Arten von EGF mit zusätzlichen Funktionen im Körper in Verbindung bringen. Dies gilt insbesondere für EGF-Proteine aus dem Speichel. Wenn EGF in den Speicheldrüsen produziert wird, wird es mit der Aufrechterhaltung und Reparatur von Magengewebe sowie der Aufrechterhaltung der Speiseröhre in Verbindung gebracht. Infolgedessen können viele Probleme in diesem Teil des Körpers dank EGF geheilt werden. Das beste Beispiel dafür sind Geschwüre im Mund- und Rachenraum, die geheilt werden können, wenn dieses Protein ausgeschüttet wird

Mechanismus
Wie bereits erwähnt, wirkt EGF, indem es sich an seinen Rezeptor, den EGFR, bindet. Diese Bindung findet auf der Zelloberfläche statt und trägt zur Stimulierung eines Prozesses bei, der als Liganden-induzierte Dimerisierung bezeichnet wird. Wenn dies geschieht, kommt es zu einer Reaktion im Protein, die dazu beiträgt, seine intrinsischen Protein-Tyrosin-Kinase-Eigenschaften zu aktivieren. Dadurch wird ein Prozess in Gang gesetzt, der ein Signal durch die Zelle sendet, das zu verschiedenen Veränderungen in der Zelle auf biologischer Ebene führt. In dieser Zeit kommt es vor allem zu einem Anstieg des Kalziumspiegels in der Zelle sowie zu einer verstärkten Proteinsynthese und Glykolyse. Gleichzeitig steigt auch die Expression bestimmter Gene an

Struktur
Die Struktur von EGF ähnelt der vieler anderer Proteine, da sie alle zur gleichen Familie gehören. Jedes Protein dieser Familie weist die gleiche konservierte Aminosäuresequenz auf. In dieser Sequenz gibt es insgesamt sechs Cysteinreste, die sich zusammenschließen, um drei intramolekulare Disulfidbindungen zu bilden. Die Bildung dieser Bindungen führt folglich zur Entstehung von drei Strukturschleifen. Diese Strukturschleifen sind von großer Bedeutung, da sie für die hochaffine Bindung verantwortlich sind, die alle Proteine der EGF-Familie mit ihren Zelloberflächenrezeptoren verbindet.
Der epidermale Wachstumsfaktor wird aufgrund seines strukturellen Aufbaus häufig als 6-kDa-Protein bezeichnet. Neben den sechs Cysteinresten und drei intramolekularen Disulfidbindungen sind 53 Aminosäurereste vorhanden.

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