Ramachandranův graf a kvalita struktury
Vyšší rozlišení rentgenových dat obvykle poskytuje kvalitnější trojrozměrnou strukturu. Z grafů je snadno patrné, že některé oblasti obsahují mnohem více bodů než jiné. Tyto oblasti se nazývají povolené oblasti a odpovídající úhly se nazývají povolené nebo příznivé úhly (červené a hnědé oblasti). Jiné oblasti jsou méně příznivé a v kvalitních strukturách jsou málo zalidněné (žlutá barva). To je důsledek sterických překážek – určité rotace kolem polypeptidového řetězce přivedou atomy příliš blízko k sobě, což vytváří sterické odpuzování. Z tohoto důvodu slouží Ramachandranův graf jako důležitý ukazatel kvality trojrozměrných struktur – od kvalitní struktury se očekává, že všechny její torzní úhly budou v povolených oblastech grafu (obrázek vpravo).
Někdy však můžeme najít aminokyseliny se „špatnými“ torzními úhly z dobrého důvodu – napětí (vysoká energie), které ve struktuře vytvářejí některá rezidua v rámci nepříznivých úhlů, může protein využívat k určitým účelům a může mít funkční význam (Pal a Chakrabarti, 2002). Další výjimku z principu shlukování kolem α- a β-oblastí představuje glycin. Gly nemá postranní řetězec, což umožňuje vysokou flexibilitu polypeptidového řetězce a zpřístupňuje jinak zakázané rotační úhly. Proto se glycin často vyskytuje v oblastech smyček, kde polypeptidový řetězec potřebuje provést ostrý obrat. Jak bylo uvedeno výše, prolin na rozdíl od glycinu fixuje torzní úhly na určité hodnotě, velmi blízké hodnotě prodlouženého β-řetězce.
Teoreticky se průměrné hodnoty phi a psi pro α-helices a β-listy shlukují kolem -57, -47 a -80, resp. +150. U skutečných experimentálních struktur však bylo zjištěno, že tyto hodnoty jsou odlišné. V článku Hovmöller a kol. z roku 2002, ke stažení ve formátu pdf, je uvedena podrobná diskuse o jemné struktuře rozdělení φ- a ψ-úhlů v Ramachandranově grafu (pokud budete na stránce požádáni o přihlášení, stačí zrušit a bude to stále fungovat).