Chaperony jsou funkčně příbuznou skupinou proteinů, které pomáhají při skládání proteinů v buňce za fyziologických a stresových podmínek. Mají společnou schopnost rozpoznávat a vázat nevlastní proteiny, čímž zabraňují nespecifické agregaci. Základní funkční principy různých tříd chaperonů začínají být pochopeny. Přelomovým rysem molekulárních chaperonů je zapojení energeticky závislých reakcí do procesu skládání. Vazba nukleotidů na ATP-dependentní chaperony (např. GroEL, Hsp70, Hsp90) vede někdy k velkým konformačním změnám chaperonu, které umožňují přechod mezi stavy s vysokou a nízkou afinitou k substrátovým proteinům. Je zajímavé, že aktivita ATPázy, která je klíčovým faktorem určujícím funkční cykly, je přísně regulována souborem ko-chaperonů. Zatímco u ATP-dependentních chaperonů se vazebná místa pro nukleotid a protein nacházejí v jednom proteinu, v případě ATP-nezávislých chaperonů (např. sHsps, SecB) provádí energeticky závislý krok jiný chaperon (Hsp70, SecA). ATP-nezávislé chaperony lze proto považovat za účinné „držící“ složky. Spolupráce různých chaperonových mechanismů vytváří v buňce synergickou síť pomocníků při skládání, která umožňuje udržovat homeostázu proteinů za podmínek, které nejsou příznivé pro spontánní skládání.