シャペロンは機能的に関連したタンパク質グループで、生理学的およびストレス条件下で細胞内のタンパク質フォールディングを支援します。 シャペロンには、非天然型タンパク質を認識して結合し、非特異的な凝集を防ぐという共通点がある。 シャペロンがどのような機能的特徴を持つかは、現在明らかにされつつある。 分子シャペロンが持つ画期的な特徴は、フォールディングの過程にエネルギー依存的な反応が関与していることである。 ATP依存性シャペロン（GroEL、Hsp70、Hsp90など）にヌクレオチドが結合すると、シャペロンは時に大きな構造変化を起こし、基質タンパク質に対して高親和性と低親和性の間を移動することができる。 興味深いことに、機能的なサイクルの鍵となるATPアーゼ活性は、一連のコ・シャペロンによって厳密に制御されている。 ATP依存性シャペロンでは、ヌクレオチドとタンパク質の結合部位は一つのタンパク質に存在するが、ATP非依存性シャペロン（sHspsやSecBなど）では、エネルギー依存性のステップは別のシャペロン（Hsp70やSecA）が担っているのである。 したがって、ATP非依存性シャペロンは、効率的な「保持」コンポーネントとみなすことができる。 異なるシャペロン・マシーンの協力により、細胞内にフォールディング・ヘルパーの相乗的なネットワークが形成され、自発的なフォールディングに適さない状況下でもタンパク質の恒常性を維持することが可能になるのである。