Chaperonit ovat toiminnallisesti toisiinsa liittyvä ryhmä proteiineja, jotka avustavat proteiinien taittumista solussa fysiologisissa ja stressiolosuhteissa. Niillä on yhteinen kyky tunnistaa ja sitoa ei-natiivisia proteiineja ja siten estää epäspesifinen aggregaatio. Eri chaperoniluokkien taustalla olevia toiminnallisia periaatteita aletaan ymmärtää. Molekulaaristen chaperonien merkittävä piirre on energiasta riippuvien reaktioiden osallistuminen taittumisprosessiin. Nukleotidien sitoutuminen ATP-riippuvaisiin chaperoneihin (esim. GroEL, Hsp70, Hsp90) johtaa toisinaan suuriin konformaatiomuutoksiin chaperonissa, mikä mahdollistaa siirtymisen korkean ja matalan affiniteetin tilojen välillä substraattiproteiineille. Mielenkiintoista on, että ATP-aasiaktiivisuutta, joka on keskeinen tekijä toiminnallisten syklien kannalta, säätelevät tiukasti useat rinnakkaiskaperonit. ATP-riippuvaisten chaperonien nukleotidin ja proteiinin sitoutumiskohdat sijaitsevat yhdessä proteiinissa, mutta ATP:stä riippumattomien chaperonien (esim. sHsps, SecB) tapauksessa energiasta riippuvaisen vaiheen suorittaa toinen chaperoni (Hsp70, SecA). Näin ollen ATP:stä riippumattomia chaperoneja voidaan pitää tehokkaina ”pitävinä” komponentteina. Eri chaperonikoneiden yhteistyö luo soluun synergistisen verkoston, joka mahdollistaa proteiinien homeostaasin ylläpitämisen olosuhteissa, jotka eivät ole suotuisia spontaanille taittumiselle.