Chaperoner er en funktionelt beslægtet gruppe af proteiner, der hjælper med at folde proteiner i cellen under fysiologiske og stressbetingelser. De har den fælles evne til at genkende og binde ikke-native proteiner og dermed forhindre uspecifik aggregering. Man er begyndt at forstå de underliggende funktionsprincipper for de forskellige chaperonklasser. Et af de vigtigste træk ved molekylære chaperoner er inddragelsen af energiafhængige reaktioner i foldningsprocessen. Nukleotidbinding til ATP-afhængige chaperoner (f.eks. GroEL, Hsp70, Hsp90) fører til nogle gange store konformationsændringer i chaperonen, som gør det muligt at skifte mellem høj- og lav-affinitetstilstande for substratproteiner. Det er interessant, at ATPaseaktiviteten, som er den afgørende faktor for funktionelle cyklusser, reguleres nøje af et sæt co-chaperoner. Mens der for ATP-afhængige chaperoner findes bindingssteder for nukleotid og protein i ét protein, udføres det energiafhængige trin i tilfælde af ATP-uafhængige chaperoner (f.eks. sHsps, SecB) af en anden chaperon (Hsp70, SecA). Derfor kan de ATP-uafhængige chaperoner betragtes som effektive “holdekomponenter”. Samarbejdet mellem de forskellige chaperonmaskinerier skaber et synergistisk netværk af foldningshjælpere i cellen, som gør det muligt at opretholde proteinhomøostase under forhold, der ikke er gunstige for spontan foldning.