Os chaperones são um grupo de proteínas funcionalmente relacionadas que ajudam a dobrar as proteínas na célula sob condições fisiológicas e de stress. Elas compartilham a capacidade de reconhecer e ligar proteínas não nativas, evitando assim a agregação inespecífica. Os princípios funcionais subjacentes às diferentes classes de chaperone estão começando a ser compreendidos. Uma característica marcante das chaperones moleculares é o envolvimento de reações dependentes de energia no processo de dobramento. A ligação de nucleotídeos às conchas dependentes de ATP (por exemplo, GroEL, Hsp70, Hsp90) leva a grandes mudanças conformacionais na coneona que permitem a mudança entre os estados de alta e baixa afinidade para as proteínas do substrato. Curiosamente, a actividade ATPase, que é o determinante chave para os ciclos funcionais, é regulada de forma rigorosa por um conjunto de co-chaperones. Enquanto para chaperones dependentes de ATP os locais de ligação de nucleotídeos e proteínas são encontrados em uma proteína, no caso de chaperones independentes de ATP (por exemplo, sHsps, SecB) a etapa dependente de energia é realizada por outra chaperone (Hsp70, SecA). Portanto, os chaperones independentes de ATP podem ser considerados como componentes eficientes de ‘manutenção’. A cooperação de diferentes chaperones cria uma rede sinérgica de auxiliares de dobragem na célula, que permite manter a homeostase proteica em condições não permissivas para dobrar espontaneamente.