Coenzimas são pequenas moléculas orgânicas que se ligam às enzimas e cuja presença é essencial para a actividade dessas enzimas. Coenzimas pertencem ao grupo maior chamado cofactores, que também inclui iões metálicos; cofactor é o termo mais geral para pequenas moléculas necessárias para a actividade das suas enzimas associadas. A relação entre estes dois termos é a seguinte
I. Cofactores
- Iões essenciais
- Ligados frouxamente (formando enzimas activadas por metal)
- Ligados rigidamente (formando metalloenzimas
- Coenzimas
- Grupos protéticos ligados rigidamente
- 2 Cosubstratos ligados frouxamente
Muitas coenzimas são derivadas de vitaminas . A tabela 1 lista as vitaminas, as coenzimas derivadas delas, o tipo de reacções em que participam e a classe da coenzima.
Os grupos protéticos estão fortemente ligados às enzimas e participam dos ciclos catalíticos das enzimas. Como qualquer catalisador, um complexo enzimático-protético sofre alterações durante a reação, mas antes que possa catalisar outra reação, deve retornar ao seu estado original.
Flavin adenina dinucleótido (FAD) é um grupo protético que participa em várias reacções de oxidação-redução intracelular. Durante o ciclo catalítico da enzima succinato desidrogenase, FAD aceita dois elétrons de succinato, produzindo fumarato como um produto. Como o DAD está fortemente ligado à enzima, a reacção é por vezes apresentada da seguinte forma
succinato + E-FADH → fumarate + E-FADH 2
onde E-FAD representa a enzima fortemente ligada ao grupo protético do DAD. Nesta reação, a coenzima FAD é reduzida para FADH 2 e permanece fortemente ligada à enzima durante todo o tempo. Antes que a enzima possa catalisar a oxidação de outra molécula de succinato, os dois elétrons agora pertencentes ao E-FADH 2 devem ser transferidos para outro aceitador de elétrons, a ubiquinona. O complexo E-FAD regenerado pode então oxidar outra molécula de succinato.
Os cosubstratos são coenzimas soltas que são necessárias em quantidades estequiométricas pelas enzimas. A molécula nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD) atua como um co-substrato na reação de oxidação-redução que é catalisada pela malato-desidrogenase, uma das enzimas do ciclo do ácido cítrico.
malato + NAD + → oxaloacetato + NADH
| VITAMINAS E COENZIMAS | |||
| Vitamina | Coenzima | Tipo de reacção | Classe de coenzima |
| FONTE: Compilado a partir de dados contidos em Horton, H. R., et al. (2002). Principles of Biochemistry , 3ª edição. Upper Saddle River, NJ: Prentice Hall. | |||
| B 1 (Tiamina) | TPP | Descarboxilação oxidativa | Grupo protético |
| B 2 (Riboflavina) | FAD | Oxidação/Redução | Grupo protético |
| B 3 (Pantotenato) | CoA – Coenzima A | Transferência de grupo Acyl | Cosubstrate |
| B 6 (Piridoxina) | PLP | Transferência de grupos de e para aminoácidos | Grupo protético |
| B 12 (Cobalamina) | 5-deoxiadenosil cobalamina | rearranjos intramoleculares | Grupo protético |
| Niacina | NAD + | Oxidação/Redução | Cosubstrato |
| Ácido fólico | Tetrahidrofolato | Transferência de um grupo de carbono | Grupo protético |
| Biotina | Biotina | Carboxilação | Grupo protético |
Nesta reacção, malato e NAD + difusa no local ativo da desidrogenase de malato. Aqui o NAD + aceita dois elétrons de malato; o oxaloacetato e o NADH se difundem para fora do local ativo. O NADH reduzido deve então ser devolvido à sua forma NAD +. Para cada ciclo catalítico, é necessário um “novo” NAD + molécula para que a reação ocorra; assim, quantidades estequiométricas do co-substrato são necessárias. A forma reduzida desta coenzima (NADH) é convertida de volta à forma oxidada (NAD + ) através de um número de processos que ocorrem simultaneamente na célula, e o NAD + regenerado pode então participar em outra rodada de catálise.
Coenzimas, então, são um tipo de co-factor. São pequenas moléculas orgânicas que se ligam firmemente (grupos protéticos) ou frouxamente (cosubstratos) às enzimas à medida que participam na catálise.